ГДЗ: Параграф § 18 / Биология 10 класс

Ферменты по своей химической природе являются белками, чаще всего глобулярными. Их структура может быть четвертичной. Многие ферменты также содержат небелковые компоненты, такие как ионы металлов (кофакторы) или низкомолекулярные органические соединения (витамины).

• Сначала фермент (E) и субстрат (S) образуют фермент-субстратный комплекс (E-S) путём присоединения субстрата к активному центру.
• В активном центре субстрат видоизменяется, образуя фермент-продуктный комплекс (E-P).
• Комплекс распадается, высвобождая продукт реакции (P).
• Фермент (E) восстанавливается в исходное состояние и готов катализировать новую реакцию. Схема реакции: E + S \( \rightarrow \) E-S \( \rightarrow \) E-P \( \rightarrow \) E + P.

• Зависимость от концентрации фермента: Скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента. Чем больше фермента, тем быстрее идёт реакция, при условии избытка субстрата.
• Зависимость от концентрации субстрата: С увеличением концентрации субстрата скорость реакции возрастает, но только до определённого предела (плато).
• Причина насыщения: Скорость реакции перестаёт расти при высокой концентрации субстрата, потому что все активные центры имеющегося фермента оказываются заняты молекулами субстрата (насыщение фермента). Скорость реакции ограничивается количеством доступных молекул фермента.

• Оптимум температуры: Интервал 30–40 °С является оптимальным для большинства ферментов, поскольку при этих температурах скорость движения молекул максимальна, и это способствует более частым и эффективным столкновениям фермента с субстратом, а структура фермента остаётся стабильной.
• Изменение при понижении температуры: При низких температурах активность фермента снижается из-за замедления теплового движения молекул, что уменьшает вероятность образования фермент-субстратного комплекса.
• Изменение при повышении температуры: При температурах выше 40 °С происходит денатурация белка-фермента (нарушение его третичной и четвертичной структуры), что приводит к необратимой потере активности и резкому падению скорости реакции.

• Влияние pH: Ферменты наиболее активны при оптимальном значении pH среды. Отклонение pH от оптимального приводит к снижению, а в крайних случаях – к полной потере активности (денатурации).
• Механизм влияния: Сдвиг концентрации ионов водорода (\( H^+ \)) или гидроксид-ионов (\( OH^- \)) изменяет электрический заряд белка-фермента, что вызывает изменение его конформации (формы), нарушая работу активного центра.
• Оптимум pH: Разные ферменты имеют оптимальное pH, соответствующее условиям среды, в которой он должен работать, обеспечивая максимальную скорость катализа и избегая денатурации.

• Амилаза (кривая А): Оптимум активности в диапазоне pH 6–8 (близко к нейтральному). Функционирует в ротовой полости и тонком кишечнике.
• Пепсин (кривая В): Оптимум активности в кислой среде (pH 1,5–2,5). Функционирует в желудке, где среда очень кислая.
• Липаза (кривая С): Оптимум активности в слабощелочной среде (pH 7,5–9). Вырабатывается поджелудочной железой и действует в тонком кишечнике, где среда нейтральная или слабощелочная.
• Связь активности с pH: Каждый фермент имеет оптимальное pH, соответствующее условиям среды, в которой он должен работать, обеспечивая максимальную скорость катализа и избегая денатурации.

Молекула фермента (глобулярный белок) содержит несколько ключевых участков:

• Активный центр – главный участок фермента, где происходит связывание субстрата и каталитическая реакция. Часто состоит из субстратного и каталитического участков.
• Субстратный центр – часть активного центра, которая обеспечивает «узнавание» и прочное связывание молекулы субстрата (S) по принципу «ключ к замку».
• Регуляторный (аллостерический) центр – отдельный участок, расположенный вне активного центра. К нему могут присоединяться регуляторные молекулы (эффекторы), которые, изменяя конформацию фермента, либо активируют, либо ингибируют его работу.

• Денатурация: Разрушение природной (нативной) пространственной структуры белка (фермента) под воздействием физических (высокая температура) или химических (крайние значения pH) факторов, что приводит к потере его биологической активности.
• Обратимая реакция: Химическая реакция, которая может протекать как в прямом, так и в обратном направлении, то есть продукты реакции могут снова превращаться в исходные вещества. Ферменты часто катализируют обе стороны обратимой реакции.
• Фермент (энзим): Молекула белковой природы, выполняющая роль биологического катализатора – вещества, которое ускоряет химическую реакцию в живой клетке, но не расходуется и не входит в состав конечных продуктов.