Краткое содержание: Параграф § 7 / Биология 10 класс

Белки как непериодические биополимеры

Белки, или протеины, представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие непериодические биополимеры, которые играют ключевую роль в жизнедеятельности клетки. Их мономеры — альфа-аминокислоты. Молекулярная масса белков может достигать нескольких миллионов. Кроме аминокислот, в состав белков могут входить небелковые компоненты, такие как комплексы металлов или органические вещества, делая их сложными белками.

Аминокислоты — мономеры белков

Аминокислоты — это органические соединения, содержащие две функциональные группы, связанные с одним и тем же атомом углерода (\( \alpha \)-углеродом): карбоксильную группу (\( -COOH \)) с кислотными свойствами и аминогруппу (\( -NH_{2} \)) с основными свойствами. Общая формула аминокислоты: \( H_{2}N - C(R) - COOH \), где \( R \) — это радикал.

• Известно около 170 видов аминокислот, но только 20 видов входят в состав белков.
• Уникальность свойств каждой аминокислоты определяется структурой её радикала (\( R \)). Радикалы могут быть гидрофобными или гидрофильными, кислыми (с дополнительной карбоксильной группой) или основными (с дополнительной аминогруппой).
• Гидрофобные радикалы (например, у глицина, аланина, валина, лейцина) важны для формирования внутренней структуры белковой молекулы и её устойчивости в водной среде.
• Гидрофильные радикалы (например, у серина, аспарагина) обычно располагаются на поверхности белковой молекулы, влияя на её растворимость.
• Незаменимые аминокислоты — те, которые организм животного или человека не может синтезировать самостоятельно и должен получать с пищей.

Образование пептидной связи и первичная структура

Аминокислоты соединяются друг с другом через пептидную связь (\( -CO-NH- \)). Эта связь образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной группой одной аминокислоты (\( -COOH \)) и аминогруппой другой (\( -NH_{2} \)), с выделением молекулы воды (\( H_{2}O \)).

Длинные полимеры из аминокислот, соединённых пептидными связями, называются полипептидами.

Первичная структура белка — это уникальная, наследственно запрограммированная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она определяет все последующие уровни организации белковой молекулы и её форму. Первой была расшифрована первичная структура гормона инсулина.

Вторичная структура: пространственная укладка цепи

Вторичная структура представляет собой локальную пространственную укладку полипептидной цепи, стабилизированную водородными связями, возникающими между атомами \( O \) карбонильных групп (\( -CO \)) и атомами \( H \) аминогрупп (\( -NH \)) пептидного остова. Существуют два основных типа вторичной структуры:

• \(\alpha\)-спираль: Завернутая, скрученная спираль, где водородные связи стабилизируют структуру между группами, расположенными на разных витках. На один виток приходится примерно 3,6 аминокислотных остатка. Характерна для белков, таких как кератин и миозин.
• \(\beta\)-структура (складчатый слой): Складчатая структура, образованная параллельно расположенными участками полипептидной цепи, связанными водородными связями. Участки \( \beta \)-структуры часто чередуются с \(\alpha\)-спиральными или нерегулярными участками.

Третичная и четвертичная структуры

• Третичная структура: Это пространственная конформация всей полипептидной цепи (глобула). Она поддерживается за счет взаимодействия радикалов (\( R \)) аминокислот. К этим взаимодействиям относятся:
  • Ковалентные дисульфидные мостики (\( -S-S- \)).
  • Ионные связи (между заряженными радикалами).
  • Водородные связи (между полярными радикалами).
  • Гидрофобные взаимодействия (стремление гидрофобных радикалов объединиться внутри глобулы).
  Благодаря третичной структуре белок приобретает свою уникальную биологически активную форму.
• Четвертичная структура: Это нададмолекулярная структура, возникающая при объединении нескольких полипептидных субъединиц в единый функциональный комплекс. Эта структура свойственна не всем белкам (например, инсулин ее не имеет). Примером является гемоглобин, состоящий из четырех субъединиц и небелкового компонента — гема, содержащего ион железа.

Особенность всех структур и формы белковой молекулы определяется её первичной структурой.

Ключевые понятия и определения

• Белки (Протеины): Высокомолекулярные азотсодержащие непериодические биополимеры, состоящие из аминокислот.
• Аминокислоты: Мономеры белков, содержащие аминогруппу (\( -NH_{2} \)) и карбоксильную группу (\( -COOH \)) у одного (\( \alpha \)) атома углерода. Их уникальность определяется радикалом (\( R \)).
• Незаменимые аминокислоты: Аминокислоты, не синтезируемые организмом человека и животных, необходимые для поступления с пищей.
• Пептидная связь: Ковалентная связь (\( -CO-NH- \)) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой, образующаяся с выделением воды.
• Полипептид: Длинная цепь аминокислот, соединенных пептидными связями.

Уровни структурной организации белков

• Первичная структура: Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Стабилизируется ковалентными пептидными связями.
• Вторичная структура: Локальная пространственная укладка цепи (\( \alpha \)-спираль, \( \beta \)-структура). Стабилизируется водородными связями между группами пептидного остова.
• Третичная структура: Пространственная форма (глобула) всей полипептидной цепи. Стабилизируется дисульфидными мостиками, ионными, водородными и гидрофобными связями между радикалами.
• Четвертичная структура: Объединение нескольких полипептидных субъединиц. Стабилизируется теми же нековалентными взаимодействиями, что и третичная, а также, возможно, дисульфидными мостиками.